on style="font-stretch: normal; font-family: "PingFang SC"; color: rgb(83, 83, 83); background-color: rgb(255, 255, 255); margin-left: 8px; margin-right: 8px; line-height: 2em;">计算设计和定向转换的结合可以提供一种创造具有新功能的酶的通用策略。到目前为止，该方法已经为一些模型反应提供了酶。
有鉴于此，英国曼彻斯特大学的Anthony P. Green等研究人员，为Morita–Baylis–Hillman反应设计高效的对映选择性酶。
本文要点
要点1. 研究人员发现新的催化机制可以被设计成蛋白质，以加速更具挑战性的化学转化。
要点2. 原始设计的进化优化为Morita–Baylis–Hillman（MBH）反应提供了一种高效的对映选择性酶（BH32.14）。要点3. BH32.14适合于制备规模的转化，接受广泛的醛和烯酮偶联伙伴，并且能够促进双醛的选择性单官能化。要点4. 晶体学、生物化学和计算研究表明BH32.14通过复杂的催化机制运行，该机制包括His23亲核试剂与位置合理的Arg124配对。其催化精氨酸在构象状态之间穿梭以稳定多个氧阴离子中间体，并作为特权双齿氢键催化剂（例如硫脲）的基因编码替代物。本文研究表明，精细的催化装置可以从头开始构建，以促进自然界中未观察到的要求苛刻的多步骤过程。Rebecca Crawshaw, et al. Engineering an efficient and enantioselective enzyme for the Morita–Baylis–Hillman reaction. Nature Chemistry, 2021.DOI：10.1038/s41557-021-00833-9https://www.nature.com/articles/s41557-021-00833-9
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